酶催化作用机理(酶起催化作用的机理)

酶起催化作用的机理

酶作用机理

　　1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高,此外,酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态的机率.

　　2.张力作用（distortionorstrain）

　　底物的结合可诱导酶分子构象发生变化,比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化,也可对底物产生张力作用,使底物扭曲,促进ES进入活性状态.

　　3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis）

　　酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团,这些基团往往是良好的质子供体或受体,在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂.

　　4.共价催化作用（covalentcatalysis）

　　某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物,这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应.

酶催化反应的机理是什么

酶的催化效率更高，主要原因是降低了反应的活化能。简单点来讲就是催化反应的机理不同。

生物酶的构型特殊而又专一，能迅速地结合底物，改变构型降低反应化学能，这个过程非常迅速，而普通的无机催化，是以活性离子/分子等等的形式参与到反应中去的，无法降低反应的能量壁垒~而且催化反应的时候往往会分好几个步骤进行反应。不停地在各种形态、能量状态间转换的催化剂分子。

酶起催化作用的机理是什么

酶促反应受环境pH的影响极为显著。 通常各种酶只有在一定的pH范围内才表现它的活力，一种酶表现其活性最高时的pH值，称为该酶的最适pH。低于或高于酶的最适pH时，酶的活性逐渐降低。不同酶的最适pH值不同

催化剂和酶的作用机理

酶与一般催化剂相同点：

1、反应前后无质和量的改变；

2、只催化热力学允许的反应；

3、不改变反应的平衡点；

4、作用的机理都是降低反应的活化能。

酶与一般催化剂不同点：

5、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂至10的13次幂；

6、酶具有专一性，每一种酶只能催化一种或一类化学反应，而催化剂可以催化很多种；

7、酶在生物体内参与每一次反应后,它本身的性质和数量都不会发生改变，催化剂反应完本身的性质和数量发生改变。

使酶具有高效催化作用的机理是什么?

酶的高效性是和非酶的催化剂比较而言.

主要是指催化能力,蛋白质（环境适宜）的催化能力是普通化学催化物质的10^5—10^8倍.

生物分子之间的反应首先要进行分子碰撞接触,如果在没有酶作用的情况下,分子主要靠自然的热运动来随机进行接触,这样的几率比较小,而在酶的作用下,由于酶和作用底物有特异性结合位点,相当于把反应需要的分子给拉到一起去了,所以这样的效率要高很多。这种高效性能在机体中十分温和的条件下,高效率地催化各种生物化学反应,促进生物体的新陈代谢，如消化、吸收、呼吸、运动和生殖等都必须依赖酶的参与。

酶起催化作用的作用机理

酶的催化效率更高，主要原因是降低了反应的活化能。

简单点来讲就是催化反应的机理不同吧~生物酶的构型特殊而又专一，能迅速地结合底物，改变构型降低反应化学能~这个过程非常迅速，而普通的无机催化，是以活性离子/分子等等的形式参与到反应中去的，无法降低反应的能量壁垒~而且催化反应的时候往往会分好几个步骤进行反应。。。不停地在各种形态、能量状态间转换的催化剂分子。

A、过酸、过碱和高温都会改变酶的空间结构，使酶失活，因而酶的催化效率不一定高于无机催化剂，A错误；

B、酶催化功能的本质是降低反应的活化能，而不是提供使反应开始所必需的活化能，B错误；

C、在叶绿体基质中只消耗ATP，不合成ATP，所以在叶绿体基质中不存在ATP合成酶，C正确；

D、低温不会破坏酶的空间结构，酶失活后可以恢复活性，D错误．

酶起催化作用的机理有哪些

酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。 S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。 酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。

酶起催化作用的机理是降低什么

　　在无酶催化的情况下，底物需要越过一个较高的活化能才能发生反应，变成产物。酶作为催化剂所起的作用就是降低活化能，从而使反应速度加快。　　从底物角度来说，当底物进入酶活性中心区域得到集中、浓缩后，由于酶与底物的相互作用，致使两者的构象都发生了变化，此时底物分子内某些基团电子密度发生了变化，形成所谓电子张力，使与之相连的敏感键一端变得更加敏感，更易断裂。　　稳定的酶-底物共价中间物，此中间物很容易变成过渡态。使反应活化能大为降低，这样底物就可以越过较低活化能屏障形成产物。同时酶和底物的相互作用时要释放一些结合能，以使酶-底物复合物稳定，同时可用来降低化学反应所需的活化能了。

酶起催化作用的机理是

影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。接下来，我们一起来看看上述影响因素中有哪些会影响酶的活性。

1.酶的浓度

假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。

因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。

2.底物浓度

底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。

因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。

3.PH和温度

对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。

因此，PH和温度均影响酶的活性。

4.抑制剂和激活剂

这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。

该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。

因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。

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拓展资料：

酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。

调节酶的浓度

酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。

调节酶的活性

激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。

反馈抑制调节

许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。

抑制剂可调节

酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。

此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。

其他调节方式

通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。